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較高的乳清蛋白含量的奶蛋白組分的制備.pdf

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蛋白 含量 組分 制備
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摘要
申請專利號:

CN200480022681.6

申請日:

20040809

公開號:

CN1832687A

公開日:

20060913

當前法律狀態:

有效性:

失效

法律詳情:
IPC分類號: A23C19/05,A23J1/20 主分類號: A23C19/05,A23J1/20
申請人: 方塔拉合作集團有限公司
發明人: 賽繆爾·迪倫·奎因·庫克賽,彼得·達德利·埃爾斯頓,加努加帕提·維賈雅·巴斯卡爾,布倫特·安東尼·沃捷,李秀金
地址: 新西蘭奧克蘭
優先權: 527436
專利代理機構: 北京英賽嘉華知識產權代理有限責任公司 代理人: 王達佐;韓克飛
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法律狀態
申請(專利)號:

CN200480022681.6

授權公告號:

法律狀態公告日:

法律狀態類型:

摘要

本發明公開了奶蛋白組合物,所述奶蛋白組合物具有較高百分比的來自所述乳物流的乳清蛋白,該乳清蛋白從乳物流中衍生并與來自所述物流的酪蛋白結合。所述組合物可通過將所述乳物流加熱并維持一段時間的方法來制備。加入轉谷氨酰胺酶,隨后將所述物流再次加熱。然后的步驟是通過加入奶凝結酶或通過酸化來凝結所述蛋白組合物中的所述凝塊。然后可將所述奶蛋白組合物干燥成粉末用于乳酪制作。

權利要求書

1.生產蛋白組合物的方法,包括步驟:a)將乳物流加熱至50℃-95℃,維持溫度10秒-30分鐘的時間;b)將所述物流的pH調節至6.0至約8;c)向所述物流中加入轉谷氨酰胺酶,將pH維持在6-8、溫度維持在20℃-65℃足夠長時間以形成蛋白組合物,然后將所述轉谷氨酰胺酶失活;d)當需要時冷卻所述物流;及e)調節得自步驟d)的物流的反應條件,通過以下任意步驟引起所述蛋白組合物中的酪蛋白凝結:i)將所述pH調節至低于5.5,向所述物流中加入能使κ-酪蛋白轉化成對-κ酪蛋白的酶,形成蛋白濃縮物;或ii)將所述物流的pH調節至約4.5-4.8,形成蛋白濃縮物;及f)回收所形成的蛋白濃縮物。2.如權利要求1所述的方法,其中在步驟a)之前將所述乳物流的pH調節至8-12。3.如權利要求1或2所述的方法,其中在步驟e)的i)中,所述的酶是動物來源,植物來源或微生物來源的凝乳酶,優選為粗制凝乳酶。4.如權利要求1-3中任一權利要求所述的方法,其中在步驟e)中,在加入所述酶或降低所述pH之前,將得自步驟d)中的所述物流冷卻至低于約30℃,然后升高至25℃-60℃,優選為35℃-55℃,最優選為40℃-50℃,維持1秒-10分鐘,優選為5秒-200秒,更優選為10秒-100秒。5.如前述任一權利要求所述的方法,其中所述乳物流是脫脂奶。6.如前述任一權利要求所述的方法,其中步驟e)包括將得自步驟d)的物流分成兩部分,將其中一部分的pH調節至低于5.5,加入能使κ-酪蛋白轉化成對-κ酪蛋白的酶,形成蛋白濃縮物;將另一部分的pH調節至約4.5-4.8,形成蛋白濃縮物,將所述兩部分合并成含有所述蛋白濃縮物的單一物流。7.如權利要求2-7中任一權利要求所述的方法,其中在步驟a)之前將pH調節至9.0-11.0,優選為約9.5。8.如權利要求7所述的方法,其中加入稀堿,優選為氫氧化鈉溶液調節所述pH。9.如前述任一權利要求所述的方法,其中步驟a)中的溫度為約60℃-90℃,優選為70℃-85℃。10.如前述任一權利要求所述的方法,其中步驟a)中的維持時間為20秒-500秒,優選為50秒-400秒。11.如前述任一權利要求所述的方法,其中所述pH是通過加入稀釋的食品級酸,優選為硫酸或鹽酸來調節的。12.如前述任一權利要求所述的方法,其中將步驟c)中的所述溫度調節至約40℃-60℃。13.如前述任一權利要求所述的方法,其中步驟c)中,以0.1-20單位酶/克奶蛋白的比例加入轉谷氨酰胺酶,所述奶蛋白存在于得自步驟b)的所述物流中。14.如權利要求13所述的方法,其中以約0.5-10,優選為0.5-5單位酶/克奶蛋白的比例加入所述轉谷氨酰胺酶。15.如前述任一權利要求所述的方法,其中在約30分鐘-24小時,優選為1-10小時完成步驟c)。16.如前述任一權利要求所述的方法,其中在步驟c)中通過加熱失活所述轉谷氨酰胺酶。17.如前述任一權利要求所述的方法,其中在步驟e)的i)中,加入所述酶之前,將所述pH調節至5.0-5.5。18.如權利要求17所述的方法,其中所述酶為粗制凝乳酶,當加入所述粗制凝乳酶時,所述物流的溫度為約5℃-60℃。19.如權利要求18所述的方法,其中允許所述粗制凝乳酶反應約1分鐘-12小時。20.如前述任一權利要求所述的方法,其中在步驟e)完成后,將所述物流冷卻到約20℃以下。21.如前述任一權利要求所述的方法,其中在步驟e)中,通過加入稀的食品級酸,優選為硫酸或鹽酸調節所述pH。22.如前述任一權利要求所述的方法,包括干燥得自步驟f)中的所述蛋白組合物的附加步驟。23.如權利要求1-21中任一權利要求所述的方法,包括溶解得自步驟f)中的所述蛋白組合物的步驟。24.如權利要求23所述的方法,其中向所述溶解的蛋白中加入奶油,奶脂肪或食用油。25.通過前述任一權利要求所述的方法制備的產品。26.奶蛋白濃縮物,其中乳物流中所述至少50%乳清蛋白與得自所述乳物流的酪蛋白結合,該乳清蛋白從所述乳物流中制備。27.如權利要求26所述的奶蛋白濃縮物,其在pH9.5的8%(w/w)蛋白水溶液的粘度為至少1000厘泊,優選為2000-2500厘泊。28.如權利要求26或27所述的奶蛋白濃縮物,其在水溶液中形成的檸檬酸鹽凝膠具有G’為至少500Pa的小張力彈性系數,所述凝膠的蛋白濃度(濕重)為16-20%、pH為5.6-5.7。29.如權利要求28所述的奶蛋白濃縮物,其中所述小張力彈性系數G’為500-6000Pa。30.如權利要求26或27所述的蛋白濃縮物,其在水溶液中形成的磷酸鹽凝膠具有G’為至少450Pa的小張力彈性系數,所述凝膠的蛋白濃度(濕重)為19-20%、pH為5.7-5.9。31.如權利要求30所述的奶蛋白濃縮物,其中所述小張力彈性系數G’為450-4000Pa。32.權利要求25-28中任一權利要求所述的產物作為進一步處理的組分與其他組分,在制備食品,優選為乳酪和加工的乳酪制品中的用途。

說明書

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發明背景

發明領域

本發明涉及新的乳組分的制備。特別地,本發明涉及具有改善的 乳清蛋白保持水平和改善的流變學性質的乳組分的生產。

相關領域描述

通常可通過用凝結劑或凝固劑(例如粗制凝乳酶(rennet))處理乳物 流(stream)產生凝結物或乳漿(serum)來制備乳酪以及乳酪組合物。所述 凝結物是指“凝乳(curd)”,所述乳漿是指“乳清”。所述凝結物通常包 括酪蛋白、脂肪并可進行微生物處理以產生風味。進一步加工可得到 乳酪和類似的乳酪組合物。

所述乳清通常包含幾乎不受所述凝結劑或凝固劑影響的可溶蛋白 質,所以所述凝結物并不傾向包含所述初始乳物流的全部蛋白質。在 現有技術中公開了眾多通過加入乳清蛋白提高乳酪產量的方法。

美國專利第4,376,072號教導了通過堿處理與加熱結合將可溶蛋 白與酪蛋白連接的方法。通過加酸至pH約為4沉淀所處理的蛋白并 干燥或在pH約為7的堿中重新溶解并干燥。在這一方法中,該可溶 蛋白與酪蛋白的有限聚集是可能的。

酪蛋白與乳清蛋白之間的相互作用同樣也很重要,因為如果對其 進行適當控制,這些相互作用可以導致有用的質地性質。這些性質包 括溶液粘度,凝膠,質地和熱穩定性。

與粗制凝乳酶對酪蛋白的作用相類似,可使用酶,尤其是蛋白活 性酶控制酪蛋白與其他蛋白,特別是乳清蛋白之間的相互作用。

美國專利申請第US2003/0165594號公開了多種使用轉谷氨酰胺 酶(TG)改造乳酪和加工的乳酪的特性的方法。可通過與所述酶的溶液 接觸來處理乳酪顆粒或乳酪凝乳。然后可將該處理的材料轉變為加工 的乳酪。或者可使用所述轉谷氨酰胺酶處理超濾滲余物,所述溶液濃 縮并轉變成為加工的乳酪。當涉及將原始存在于所述奶中的大量可溶 蛋白與所述酪蛋白連接,或所述滲余物的無效濃度時,這些方法具有 諸多的限制且效率低下。

美國專利第US6270814號教導了使用所述轉谷氨酰胺酶的其他方 法。該方法采用轉谷氨酰胺酶處理含有酪蛋白、乳清蛋白和乳糖的乳 溶液。加入脂肪,酸和鹽;均質化所述混合物,然后在加工乳酪的烹 調器(cooker)中與溶化的乳酪混合。烹調結束后,將所述熔化物倒出, 包裝成加工的乳酪。該方法要求保護的優點是在所述制品中降低的乳 糖結晶的傾向,改變所述蛋白的水結合性質以及改善所述制品熔化行 為。因為該方法并未損失乳清或排出乳漿,所以該方法并未開發出轉 谷氨酰胺酶能提高產量的性質。該發明也并未教導可采用轉谷氨酰胺 酶處理所述組分的制備步驟來改進所述加工乳酪的質地。

美國專利第6572901號教導了使用所述轉谷氨酰胺酶生產乳酪制 品的多種方法。采用酸和轉谷氨酰胺酶處理乳液體。可使用乳酸起始 培養物在所述酶反應階段產生乳酸來制備所述酸。所述反應的乳液體 的pH優選為4.5-4.7。烹調所得到的凝乳,且如果所需,凝乳和乳清 可以分離。在該方法中沒有使用粗制凝乳酶。如果需要的話可以加入 其他乳酪生產組分從而生產最終的乳酪。可使用均質化步驟。優選的 產物是奶油乳酪和松軟乳酪(cottage?cheese)。該方法要求保護提高的蛋 白產量和質地上的益處。由于沒有采用干燥組分的制備步驟,使得不 能夠實現在不同時間和地點從所述乳酪制品的生產中采用該方法來制 備所述酶改造的蛋白。對所述起始乳液體的加熱并未超過正常的巴氏 消毒溫度。

在美國專利第US6224914號公開的方法中,可將含有乳清蛋白的 液體(但不包括酪蛋白)進行加熱處理(變性所述蛋白)并用轉谷氨酰胺 酶進行處理。然后將所述反應液體與含有酪蛋白(但優選不用乳清蛋白 強化)的乳物流混合。在與所述乳清蛋白反應物流混合之前,可對含有 酪蛋白的所述物流進行培養。依照產生隨后轉化為乳酪的凝乳和乳清 的傳統乳酪制備實踐,可向所述混合物的物流中加入粗制凝乳酶,靜 置,然后進行處理。通過在沒有酪蛋白的情況下使用轉谷氨酰胺酶處 理所述乳清蛋白,可限制在酪蛋白和乳清蛋白分子之間的交聯或形成 分子結構的能力。

美國專利第6,093,424號和第6,242,036號還公開了在乳酪生產過 程中轉谷氨酰胺酶的用途另一變體。將含有酪蛋白和乳清蛋白的乳液 體加熱處理,然后用轉谷氨酰胺酶處理。處理后,加入非凝乳酶蛋白 水解酶,其可導致所述凝乳和乳清的形成與分離。使用公知的乳酪制 備方法處理所述凝乳使其成為乳酪。所要求的乳酪產量顯著增加,無 需酸化至pH<5.5就可以形成凝乳。

在日本專利第JP-A?3160957號公開的方法中,可在pH5-9使用所 述酶(TG)處理奶、再生奶或酪蛋白酸鹽溶液,噴霧干燥以生產改性的 奶蛋白組分。由于所述處理溶液較高的粘度或其成為凝膠的趨勢,所 述干燥過程的效率較低。其并沒有公開酸化所述酶處理的溶液生成蛋 白濃縮物并分離乳漿的步驟。

國際公開第WO?0170041A1號和第WO?0170042A1號分別教導了 使用酶TG生產酶處理酪蛋白酸鹽組分,并且旋轉干燥用于加工乳酪 生產過程中的所述處理溶液的方法。施梅爾特(Schmelter),馮迪杰克 (van?Dijk)和克拉克(Clark)指出采用這樣的酶處理高粘度(或凝膠性質) 的蛋白溶液將無法進行噴霧干燥,因為只有極細小的固體才能被用于 所述干燥器給料物流(5-20%固體)中。施梅爾特(Schmelter),馮迪杰克 (van?Dijk)和克拉克(Clark)還教導了采用旋轉干燥可以克服這樣的困 難,其中所述酶處理的給料中的固體濃度為5-30%。

在國際公開第WO?9319610號公開的方法中,可使用所述TG酶 處理含有奶蛋白的溶液。其權利要求為當所述處理溶液被酸化(或者直 接加酸或者通過(乳酸)發酵)為2.8<pH<5.2時,所述處理溶液中的蛋白 是穩定的,并且不會沉淀或形成凝乳+乳漿/乳清。在一個實施方案中, 使用所述酶制備了酸乳(yoghurt),并且噴霧干燥形成了隨后可再生為 酸乳的干燥的粉末組分。但并未公開制備蛋白濃縮物或分離所述乳漿 的酸沉淀步驟。可見該發明確實沒有特意地教導這一步驟。所述噴霧 干燥方法效率低下。

在國際公開第WO?9322930號公開的方法中,可采用諸如粗制凝 乳酶的凝固酶,幾秒鐘后再使用所述TG酶處理含有奶蛋白(酪蛋白) 的溶液。一段反應時間后可得到微顆粒蛋白產物。該發明既沒有公開 將所述奶預熱處理、或用所述酶處理溶液進行酸化生產蛋白濃縮物并 分離所述乳漿的步驟,也沒有公開生產粉末狀組分的干燥步驟。

已證明在乳液體中,一些主要的乳清蛋白(球狀乳清蛋白)幾乎不 與所述酶TG發生反應((Ikura等人,轉谷氨酰胺酶的用途,適于高產 特異性產物的底物蛋白氨基基團的可逆封閉(Use?of?transglutaminase. Reversible?blocking?of?amino?groups?in?substrate?proteins?for?a?high?yield of?specific?products.)Agric.Biol.Chem.1984,48,2347-2354)。然而, 其反應性可通過這些蛋白的部分變性顯著地改善(Ikura等人,1984年)。

此外,在德瓊(De?Jong),鮑曼斯(Boumans)和溫嘉德(Wijngaards) 在國際公開第WO?02/35942號中報道了奶中抑制劑的發現,以及“在 酶TG加入前對所述脫脂奶的強(intensive)預熱處理導致了較高程度的 交聯”。德瓊,鮑曼斯和溫嘉德還發現溫度高于約80℃的處理導致所 述奶中所述抑制劑的失活。但是在德瓊,鮑曼斯和溫嘉德并未教導還 需要多少熱處理才可超過所描述的“強”。

本發明期望生產出新的組分,該組分可在多種制品的生產過程中 產生增強的性能,該制品具有作為重要功能特性的粘度或凝膠性,并 且可進行高效地制備。

所以本發明的目的在于向實現這些迫切要求邁進,或至少為公眾 提供有用的選擇。

發明概述

本發明在一方面,提供了生產蛋白組合物的方法,包括步驟:

a)將乳物流(stream)加熱至50℃-95℃,維持10秒-30分鐘的時間;

b)將所述物流的pH調節至6.0至約8;

c)向所述物流中加入轉谷氨酰胺酶,將pH維持在6-8、溫度維持 在20℃-65℃足夠長時間以形成蛋白組合物,然后將所述轉谷氨酰胺 酶失活;

d)當需要時冷卻所述物流;及

e)通過以下任意步驟調節得自步驟d)的物流的反應條件,來引起 所述蛋白組合物中的酪蛋白凝結;

i)將所述pH調節至低于5.5,向所述物流中加入能使κ-酪蛋 白轉化成對(para)-κ酪蛋白的酶,形成蛋白濃縮物;或

ii)將所述物流的pH調節至約4.5-4.8,形成蛋白濃縮物;

f)回收所形成的所述蛋白濃縮物。

在一個實施方案中,在步驟a)之前將所述乳物流的pH調節至 8-12。

在另一實施方案中,在步驟e)的i)中,所述的酶是動物來源、植 物來源或微生物來源的凝乳酶,優選為粗制凝乳酶。

在另一實施方案中,在步驟e)中,在加入所述酶或降低所述pH 之前,將得自步驟d)中的所述物流冷卻至低于約30℃,然后升高至 25℃-60℃,優選為35℃-55℃,最優選為40℃-50℃,維持1秒-10 分鐘,優選為5秒-200秒,更優選為10秒-100秒。

在另一實施方案中,其中所述乳物流是脫脂奶。

在另一實施方案中,步驟e)包括將得自步驟d)的物流分成兩部分,

將其中一部分的pH調節至低于5.5,并加入能使κ-酪蛋白轉化成 對-κ酪蛋白的酶,形成蛋白濃縮物;

將另一部分的pH調節至約4.5-4.8,形成蛋白濃縮物,將所述兩 部分合并成含有所述蛋白濃縮物的單一物流。

在另一選擇中,在步驟a)之前將pH調節至9.0-11.0,優選為約9.5。

在另一選擇中,在步驟a)中加入稀堿,優選為氫氧化鈉溶液調節 所述pH。

在另一選擇中,步驟a)中的所述溫度為約60℃-90℃,優選為70℃ -85℃。

在另一選擇中,步驟a)中的所述維持時間為20秒-500秒,優選 為50秒-400秒。

在另一選擇中,在步驟b)中通過加入稀釋的食品級酸,優選為硫 酸或鹽酸調節所述pH。

在另一選擇中,在步驟c)中將所述溫度調節至約40℃-60℃。

在另一選擇中,在步驟c)中以0.1-20單位酶/克奶蛋白的比例加入 轉谷氨酰胺酶,所述奶蛋白存在于得自步驟b)的所述物流中。

在另一選擇中,以約0.5-10,優選為0.5-5單位酶/克奶蛋白的比 例加入所述轉谷氨酰胺酶。

在另一選擇中,在約30分鐘-24小時,優選為1-10小時完成步驟 c)。

在另一實施方案中,在步驟c)中通過加熱失活所述轉谷氨酰胺酶。

在另一實施方案中,在向步驟e)的i)中加入所述酶之前,將所述 pH調節至5.0-5.5。

在另一實施方案中,所述酶為粗制凝乳酶,且當加入所述粗制凝 乳酶時,所述物流的溫度為約5℃-60℃。

在另一實施方案中,允許所述粗制凝乳酶反應約1分鐘-12小時。

在另一實施方案中,在所述酪蛋白凝結后,將所述物流冷卻到約 20℃以下。

在另一實施方案中,在步驟e)中,通過加入稀釋的食品級酸,優 選為硫酸或鹽酸調節所述pH。

在另一實施方案中,所述方法包括干燥得自步驟f)中的所述蛋白 組合物的附加步驟。

在又一實施方案中,所述方法包括溶解得自步驟f)中的所述蛋白 組合物的步驟。

在又一實施方案中,向所述溶解的蛋白中加入奶油,奶脂肪或食 用油。

本發明還涉及通過上述定義的方法制備的奶蛋白濃縮物。

在又一實施方案中,本發明涉及奶蛋白濃縮物,其中乳物流中所 述至少50%乳清蛋白與得自所述乳物流的酪蛋白結合,該乳清蛋白從 所述乳物流中制備。

在又一實施方案中,本發明的奶蛋白濃縮物,其在pH9.5的 8%(w/w)蛋白水溶液的粘度為至少1000厘泊(cPoise),優選為 2000-2500厘泊。

在又一實施方案中,在水溶液中形成的所述奶蛋白濃縮物的檸檬 酸鹽凝膠具有G’為至少500Pa的小張力彈性系數,所述凝膠的蛋白濃 度(濕重)為16-20%、pH為5.6-5.7。

優選地,所述小張力彈性系數G’為500-6000Pa。

在又一實施方案中,在水溶液中形成的所述奶蛋白濃縮物的磷酸 鹽凝膠具有G’為至少450Pa的小張力彈性系數,所述凝膠的蛋白濃度 (濕重)為19-20%、pH為5.7-5.9。

優選地,所述小張力彈性系數G’為450-4000Pa。

在又一實施方案中,本發明還包括將以上方法定義的產物作為進 一步處理的組分與其他組分,在制備食品,優選為乳酪和加工的乳酪 制品中的用途。

以上對本發明的一些優選實施方案進行了描述并指出了幾種可能 的修改,但本領域所屬技術人員應該理解在不偏離本發明的范圍之內 還可進行其他的修改。

可認為本發明單獨或集合地包括了本申請說明書所涉及或指出的 部分、元素以及特征,以及所述部分、元素或特征中的任意兩種或更 多的任意或所有組合;當本文中所提到的特異的整體具有本發明所涉 及的本領域的公知等價物時,可認為已將這些公知的等價物包括在本 發明內,就像對其進行單獨給出一樣。

本發明包含以上所述部分并包括由以下實施例給出的部分。

附圖的簡要描述

圖1所示為基于本發明一種實施方案的方法流程圖。

發明詳述

在本文中,“乳物流(dairy?stream)”是指含有奶蛋白的任意基于乳 制品的液體。示例有全奶,脫脂奶和奶蛋白濃縮物。還可以包括再生 的粉。

本發明涉及組分的制備,所述組分是通過酶反應導致的蛋白-蛋白 之間的相互作用形成的。通過這種相互作用形成的聚合物是復合物。 本發明特別的興趣在于涉及酪蛋白分子(酪蛋白微球體)與其他蛋白之 間,特別是與可溶蛋白之間,更特別的是與乳清蛋白之間的反應;以 及由此產生的產物。當用于食品系統時,發現所形成的組分新穎,具 有有用的粘性和凝膠性表現。可在具有能在諸如相互分子間或分子中 形成連接的酶的條件下,將酪蛋白和可溶蛋白反應制備所述聚合物單 位。

附圖的詳細描述

可從包括再生脫脂奶粉的任意方便來源中使用脫脂奶(無脂肪 奶)。如果使用的是脫脂奶粉,那么低熱的奶粉是優選的。

可選擇地,在所述方法的適宜的階段,可使用膜過濾對所述奶進 行濃縮。其中一個優選實施方案就是使用超濾濃縮所述奶蛋白。

在可選擇的巴氏消毒完成后,可使用稀堿處理所述脫脂奶物流, 使其pH為9-11,優選為約9.5。優選的堿是氫氧化鈉。將所述堿性的 奶加熱至50℃-95℃,更優選為60℃-90℃,最優選為70℃-85℃。將 所加熱的奶在此溫度維持10秒-30分鐘,優選為20秒-500秒,最優 選為50秒-400秒。

可選擇地,在用轉谷氨酰胺酶進行處理之前,可對所述奶進行加 入或去除鈣的處理。相對應地,轉谷氨酰胺酶可選擇性的具有活性或 在鈣的存在下失活。鈣失活酶是優選的。

經過堿加熱處理后,用酸將所述奶物流中和至pH6.0-8.0,更優選 為pH6.5-8.0。優選地,將所述中和奶的溫度調節至20℃-80℃,更優 選為30℃-70℃,最優選為50℃-60℃。

以0.1-20單位(US)酶/克奶蛋白的比例向中和的奶中加入轉谷氨酰 胺酶,更優選為0.5U-10U酶/克奶蛋白,最優選為1U-10U酶/克奶蛋 白。允許所述酶處理奶的反應時間為30分鐘-24小時,更優選為1小 時-10小時。在圖1所示的實施方案中,所述維持時間為3小時。任意 地,在所述酶反應期間,可對所述溶液進行攪拌。

在所述反應完成之后,可任意地加熱處理所述奶以使酶失活。

在所述轉谷氨酰胺酶反應步驟完成之后,可將所述物流分為兩部 分。

可選擇地,在其中一部分中,可將所述奶物流與能將κ-酪蛋白轉 化成對-κ酪蛋白的酶反應。在優選實施方案中,將所述pH調節至5-6, 并加入能形成對-κ酪蛋白的酶。優選的酶是粗制凝乳酶,優選的溫度 為5℃-30℃,維持1分鐘-12小時。

將所述轉谷氨酰胺酶反應之后的另一部分物流冷卻至<20℃,并 酸化至酪蛋白的等電點。可使用任意適宜的食品級酸,但諸如硫酸或 鹽酸的無機酸是優選的,且優選的pH為4.5-4.8,更優選為4.5-4.7。

在每一分離的物流部分,或將所述物流合并之后,可將所述物流 加熱至為25℃-60℃,優選為35℃-55℃,更優選為40℃-50℃。在 該溫度的烹調時間維持1秒-10分鐘,優選為5秒-200秒,最優選為 10秒-100秒。

可使用任意適宜的方法從所述乳漿中分離所沉淀的蛋白,優選為 過篩(screen)和/或傾析(decanter)。可選擇地,可用水洗滌所回收的蛋 白。

在另一可選擇的方法中,無需將所述兩種物流合并,可將其分別 處理。在可選擇的部分中的所述蛋白沉淀都可用作為未分開的加工物 流中的相互替換。

在一種替換形式中,可使用任意適宜的方法干燥所述蛋白濃縮物。

在另一種替換形式中,可通過加入堿溶解所述蛋白濃縮物。

優選的堿為氫氧化鈉,氫氧化鉀,氫氧化鈣,氫氧化鎂和氫氧化 銨。可考慮將所述堿合并。所述溶液的優選pH為6.0-8.0。可選擇地, 如果需要,可加入少量酸將所述pH調回優選范圍。

可向所述蛋白溶液中可選擇地加入的奶油,奶脂肪或食用油。可 選擇地,可將所述處理的奶均質化。

在干燥之前可對所述蛋白溶液進行熱處理,在所述熱處理之前可 將所述pH調節至6.0-8.0從而使粘度最小化。

在一方面,無需干燥就可將所述蛋白溶液用作組分。在另一方面, 可將所述蛋白溶液干燥并用作干燥的組分。

可使用任意方便的設備干燥所述蛋白溶液,優選為噴霧干燥。

干燥組分的用途

根據本發明制備的干燥組分可用于一系列質地改造的食品和凝 膠。加工的軟乳酪(cheese?spreads)和加工的乳酪就是因加入本發明所 述組分而具有特別優點的食品例子。

可將所述干燥組分用于諸多食品的制備,該食品包括但不限于酸 乳,奶油蛋羹(custard),奶昔(milk?shake),沙司(sauce),涂抹料(spread), 蘸料(dip),乳酪制品,冰激凌,加工乳酪,甜點,豆腐(tofu),豆腐制 品和飲料。

直接用途

在另一方面,可免除所述干燥程序,而將所述濕蛋白鹽(洗滌的或 未洗滌的)直接用做一系列質地改造的食品和凝膠生產中的組分。加工 的軟乳酪和加工的乳酪就是因加入本發明所述組分而具有特別優點的 食品例子。

本發明包含以上所述部分并包括由以下實施例給出的部分。

實施例

下列非限制性實施例通過與根據現有技術制備的組分比較,比較 了根據本發明制備的組分的特性,并說明了根據本發明制備的所述組 分的應用。

實施例1酶處理對酪蛋白和可溶蛋白相互作用的影響

對三份800ml脫脂奶的樣品進行分別處理:

●樣品1第一用堿處理和不使用轉谷氨酰胺酶。

●樣品2第二不用堿處理但使用轉谷氨酰胺酶(TG?Activa, Ajinomoto?Co.Inc.,東京)。

●樣品3第三在近中性pH進行堿加熱和酶反應的合并處理。 樣品1(未使用轉谷氨酰胺酶處理的脫脂奶)

用5%?NaOH處理脫脂奶使pH達到9.5。在約75℃的水浴中加熱 所述溶液3分鐘。將所述處理溶液冷卻到約30℃,然后用5%?H2SO4酸化至pH6.5,加入1ml粗制凝乳酶。然后再加入酸將pH降低至5.4, 將溫度升高至45℃。在薄棉布(muslin?cloth)中壓榨收集所述蛋白凝結 物。收集所述乳漿進行分析。

樣品2(轉谷氨酰胺酶處理的脫脂奶)

用少量5%?NaOH將脫脂奶的pH調節至7.5,然后用6U轉谷氨 酰胺酶/克奶蛋白(Activa?TG約1100U/g,Ajinomoto?Co.Inc..)處理,并 在55℃的水浴中維持75分鐘進行所述反應。將所述處理溶液冷卻到 約30℃,然后用5%?H2SO4酸化至pH5.4,再加入粗制凝乳酶(1ml), 將溫度升高至45℃。令人驚奇的是,所述蛋白凝結并可通過薄棉布壓 榨收集。收集所述乳漿進行分析。

樣品3(加熱/pH處理以及轉谷氨酰胺酶)

如同對樣品1進行的處理一樣,用5%?NaOH處理脫脂奶使pH達 到9.5,并在75℃熱處理3分鐘。然后,如同對樣品2進行的處理一 樣,加酸將pH降低至7.5,然后用轉谷氨酰胺酶進行處理。用轉谷氨 酰胺酶進行反應75分鐘后,將所述樣品冷卻到約30℃,用5%?H2SO4酸化至pH5.4,再加入粗制凝乳酶(1ml),將溫度升高到45℃。令人驚 奇的是,所述蛋白凝結并可通過薄棉布壓榨收集。收集所述乳漿進行 分析。

使用高效液相色譜(HPLC)對所述乳漿樣品進行蛋白分析(艾爾嘉 等人(Elgar?et?al.),通過聚苯乙烯-二乙烯基苯的反相高效液相色譜對包 括朊間質蛋白胨和酪蛋白巨肽的主要牛乳清蛋白質的同步分離與定量 (Simultaneous?separation?and?quantitation?of?the?major?bovine?whey proteins?including?proteose?peptone?and?caseinomacropeptide?by reversed-phase?high-performance?liquid?chromatography?on polystyrene-divinylbenzene.)J.of?Chromatography?A.878,183-196, 2000)。所述蛋白的HPLC分析結果如表1所示。

表1從乳漿中去除乳清蛋白的程度所表現的乳漿蛋白分析結果 ??處理 ??與酪蛋白結合的乳清蛋白的比例(%) ??樣品1 ??46 ??樣品2 ??25 ??樣品3 ??69

當采用pH操作,加熱和酶方法共同處理酪蛋白和可溶(乳清)蛋白 的混合物時,并沒有什么基礎理論來指導本領域所屬技術人員意識到 在這種處理或另一種處理的組合中,究竟哪些蛋白會相互作用。表1 中的結果顯示通過pH和加熱合并處理的蛋白的相互作用與僅通過轉 谷氨酰胺酶處理的蛋白的相互作用明顯不同。令人驚奇的是,所述合 并的處理可得到所述乳清蛋白與所述酪蛋白之間意料不到的附加的結 合或相互作用。

實施例2蛋白鹽的制備及來自其的溶液粘度

對一組1000ml新鮮脫脂奶的樣品進行一系列處理:

●以1∶18,000v/v的比例在溫度為約9℃條件下向脫脂奶樣品 中加入粗制凝乳酶(RENCO“澳大利亞雙倍力量(Australian double?strength)”[280國際凝結單位/mL]),在冰箱中維持過夜。 然后在水浴中將所述樣品加熱至約45℃進行凝結并烹調所述 蛋白(樣品稱為“粗制凝乳酶酪蛋白”)。

●用0.5M硫酸將脫脂奶酸化至pH5.4,在水浴中加熱至約30℃, 然后進行如上所述的凝乳酶處理。當有凝塊形成時,將所述樣 品在水浴中加熱至約45℃烹調所述蛋白(樣品稱為“粗制凝乳 酶酸化酪蛋白”)。

●向脫脂奶樣品中加入堿(0.5M?NaOH)至pH9.5,然后加熱至 75℃維持3分鐘。加入0.5M硫酸至pH4.6沉淀所述蛋白(樣 品稱為“總奶蛋白鹽”)。

●加入堿(0.5M?NaOH)至pH9.5,然后加熱至75℃維持3分鐘。 將所述樣品冷卻至30℃,然后加入0.5M硫酸至pH5.4,再加 入粗制凝乳酶凝結所述蛋白。當有凝塊形成時,在45℃烹調 所述樣品沉淀所述蛋白(樣品稱為“粗制凝乳酶化總奶蛋白 鹽”)。

●加入堿(0.5M?NaOH)至pH7.5,然后加熱至75℃維持3分鐘。 將所述樣品冷卻至50℃,然后以6U/g蛋白的比例加入轉谷氨 酰胺酶(Ajinomoto,Activa?TG),并將所述混合物維持75分鐘。 然后將所述樣品冷卻至45℃,用0.5M硫酸酸化至pH4.6沉淀 所述蛋白(樣品稱為“TG奶蛋白鹽”)。

●加入堿(0.5M?NaOH)至pH7.5,然后加熱至75℃維持3分鐘。 將所述樣品冷卻至50℃,然后以6U/g蛋白的比例加入轉谷氨 酰胺酶(Ajinomoto,Activa?TG),并將所述混合物維持75分鐘。 然后將所述樣品冷卻至30℃,用0.5M硫酸酸化至pH5.4再加 入粗制凝乳酶凝結所述蛋白。當有凝塊形成時,在45℃烹調 所述樣品沉淀所述蛋白(樣品稱為“TG/凝乳化蛋白鹽”)。

●加入堿(0.5M?NaOH)至pH9.5,然后加熱至75℃維持3分鐘。 用0.5硫酸將所述樣品調節至pH7.5。將所述樣品冷卻至50℃, 然后以6U/g蛋白的比例加入轉谷氨酰胺酶(Ajinomoto,Activa TG),并將所述混合物維持75分鐘。然后將所述樣品冷卻至 30℃,用0.5M硫酸酸化至pH5.4再加入粗制凝乳酶凝結所述 蛋白。當有凝塊形成時,在45℃烹調所述樣品沉淀所述蛋白 (樣品稱為“TG/凝乳化總奶蛋白鹽”)。

●加入堿(0.5M?NaOH)至pH9.5,然后加熱至75℃維持3分鐘。 用0.5硫酸將所述樣品調節至pH7.5。將所述樣品冷卻至50℃, 然后以6U/g蛋白的比例加入轉谷氨酰胺酶(Ajinomoto,Activa TG),并將所述混合物維持75分鐘。然后將所述樣品冷卻至 45℃,用0.5M硫酸酸化至pH4.6沉淀所述蛋白(樣品稱為“TG/ 總奶蛋白鹽”)。

在薄棉布中收集每種樣品中沉淀的蛋白,通過壓榨去除剩余的乳 漿。將回收的蛋白重新溶解于0.5M?NaOH,得到pH9.5的蛋白鹽溶液。

可加入水將所述樣品濃度標準化為8.0%的固體,如果所述材料不 完全可溶或部分凝膠,則將所述樣品稀釋成4.0%固體濃度。使用配有 No.2柱子的Brookfield?LV粘度計在50℃測定每個樣品的粘度。

表2給予不同處理的樣品的粘度結果(順序如上所述) ??樣 ??品 ??粗制 ??凝乳 ??酶酪 ??蛋白 ??粗制 ??凝乳 ??酶酸 ??化酪 ??蛋白 ??總奶蛋 ??白鹽 ??粗制凝 ??乳酶化 ??總奶蛋 ??白鹽 ??TG奶 ??蛋白 ??鹽 ??TG/凝 ??乳化 ??蛋白 ??鹽 ??TG/凝 ??乳化 ??總奶 ??蛋白 ??鹽 ??TG/總 ??奶蛋 ??白鹽 ??粘度 ??(厘 ??泊) ??336 ??318 ??12.5(在 ??8%時為 ??400-500) ??13.0(在 ??8%時為 ??400-500) ??457 ??468 ??2550 ??約2000 ??總 ??固 ??體% ??8.0 ??8.0 ??4.0 ??4.0 ??8.0 ??8.0 ??8.0 ??8.0

表2中的結果說明與所述處理條件合并的所述轉谷氨酰胺酶處理 對所述蛋白溶液的粘度具有顯著的和令人驚奇的作用。

實施例3干燥配料的制備以及所形成凝膠的性質

對新的一組(10L)新鮮脫脂奶的樣品進行如實施例2的處理:

a.粗制凝乳酶酪蛋白,

b.粗制凝乳酶酸化酪蛋白,

c.總奶蛋白鹽,

d.粗制凝乳酶化總奶蛋白鹽,

e.TG/粗制凝乳酶化總奶蛋白鹽,

f.TG/總奶蛋白鹽,

g.TG蛋白鹽。

將新鮮脫脂奶加熱至75℃維持3分鐘(未調pH)。將所述樣品冷 卻至50℃,然后以6U/g蛋白的比例加入轉谷氨酰胺酶(Ajinomoto, Activa?TG),并將所述混合物維持75分鐘。然后將所述樣品冷卻至 45℃,用0.5M硫酸酸化至pH4.6沉淀所述蛋白(樣品稱為“TG蛋白 鹽”)。

然后在實驗室UniGlatt干燥器中(Glatt?Process?Technology?GmbH, 德國),采用標準干燥條件將回收自所述乳漿(乳清)的不可溶蛋白干燥 成粉末,使其終水分含量為約3%。為了進一步處理,將每種樣品的粉 末研磨至通過600μm網篩。

h.依據以下實施例5中所述的方法,半商業化制備了另外的“可 溶解的TG/總奶蛋白鹽”樣品。

凝膠的制備

將每種所述組分粉末的樣品都轉變成檸檬酸鹽凝膠或磷酸鹽凝膠 的標準組合(set)。

檸檬酸鹽凝膠

這是為了制備重量約50g,具有約16%蛋白和pH5.7的凝膠樣品。

通過反復試驗確定了達到所需要pH的二水合檸檬酸三鈉(TSA) 與檸檬酸(CA)的比例。所使用的組分重量如表3所示。

表3檸檬酸鹽凝膠的凝膠制劑中的用量 ??蛋白鹽組分 ??水(g) ??TSC(g) ??CA(g) ?組分(g) ??a.粗制凝乳酶酪蛋白 ??40.2 ??0.68 ??0.41 ?9.8 ??b.粗制凝乳酶酸化酪蛋白 ??40.6 ??0.38 ??0.09 ?9.4 ??c.總奶蛋白鹽 ??40.1 ??1.9 ??0 ?9.9 ??d.粗制凝乳酶化總奶蛋白鹽 ??40.4 ??0.23 ??0 ?9.6 ??e.TG/粗制凝乳酶化總奶蛋白鹽 ??40.3 ??0.25 ??0 ?9.6 ??f.TG/總奶蛋白鹽 ??40.5 ??2.45 ??0 ?9.5 ??g.TG蛋白鹽 ??38.5 ??2.3 ??0 ?9.7 ??h.可溶解的TG/總奶蛋白鹽 ??41.0 ??0.81 ??0.25 ?9.1

在室溫下實施以下方法。

1.向100ml塑料罐中稱入水。

2.稱出TSC和CA,加入所述的水中,用刮勺攪拌至溶解。

3.然后稱出所述蛋白鹽組分,并加入到所述溶解的鹽中,攪拌 至分散。

4.用刮勺攪拌所述混合物幾分鐘,然后用隨后的30-40分鐘間 斷地攪拌。

5.將含有所得凝膠/混合物的塑料罐密封(螺紋上緊頂端),將其 放入冰箱,使得所述凝膠結構完全發育并保持穩定,直到進行流變 學檢測(在24-48小時之后)。

6.在進行質地分析之前,將所述凝膠從冰箱中取出并恢復至室 溫(約20℃)。

磷酸鹽凝膠

這是為了制備重量約50g,具有約17%蛋白和pH5.7的凝膠樣品。

加入一組量的六偏磷酸鈉(SHMP),以及不同量的5M鹽酸(HCl) 和5M氫氧化鈉(NaOH)得到所需要的pH(所述比例需要通過反復試驗 確定)。所使用的組分重量如表4所示。

表4磷酸鹽凝膠的凝膠制劑中用量 ??蛋白鹽組分 ?水(g) ??SHMP(g) ?HCl(mL) ??NaOH(mL) ?組分(g) ??a.粗制凝乳酶酪蛋白 ?38.0 ??1.125 ?0.75 ??0 ?9.8 ??b.粗制凝乳酶酸化酪蛋白 ?38.9 ??1.125 ?0.13 ??0 ?9.4 ??c.總奶蛋白鹽 ?38.6 ??1.125 ?0 ??0.7 ?9.9 ??d.粗制凝乳酶化總奶蛋白鹽 ?39.0 ??1.125 ?0.01 ??0 ?9.6 ??e.TG/粗制凝乳酶總奶蛋白鹽 ?38.6 ??1.125 ?0 ??0.05 ?9.6 ??f.TG/總奶蛋白鹽 ?38.4 ??1.125 ?0 ??0.75 ?9.5 ??g.TG蛋白鹽 ?39.7 ??1.125 ?0 ??0.63 ?9.7 ??h.可溶解的TG/總奶蛋白鹽 ?40.1 ??1.125 ?0.25 ??0.25 ?9.1

在室溫進行如下方法。

1.向100ml塑料罐中稱入水。

2.稱出SHMP,加入水中,用刮勺攪拌至溶解。

3.向所述水中加入HCl和NaOH并攪拌。

4.然后稱出所述蛋白鹽組分,并加入所述溶解的鹽中,攪拌至 分散。

5.用刮勺攪拌所述混合物幾分鐘,然后用接下來的20-30分鐘 間斷地攪拌。

6.將含有所得凝膠/混合物的塑料罐密封(螺紋上緊頂端)。

7.在制得所述凝膠后的1-2小時進行流變學檢測。

可通過測定所得產物樣品的小張力擺動彈性系數(G’)對質地進行 評價。使用李S.K.(Lee?S.K.)和克羅斯特梅爾H.(Klostermeyer?H.), Lebensm-Wiss.U-Technol.,34,288-292(2001)描述的方法,利用質地分 析儀TAAR2000流變儀在0.1Hz和0.005的張力得到了所述小張力擺 動彈性系數。(彈性系數的詳細描述可見法利J.D.(Ferry,J.D.)編輯, 聚合物的粘性(Viscoelastic?Properties?of?Polymers),第3版,紐約.John Wiley?&?Sons.1980年)。

所得結果如表5所示。

表5從蛋白鹽組分制備的凝膠的性質 ??粗制 ??凝乳 ??酶酪 ??蛋白 ??粗制 ??凝乳 ??酶酸 ??化酪 ??蛋白 ??總奶 ??蛋白 ??鹽 ??粗制 ??凝乳 ??酶化 ??總奶 ??蛋白 ??鹽 ??TG/ ??粗制 ??凝乳 ??酶總 ??奶蛋 ??白鹽 ??TG/ ??總奶 ??蛋白 ??鹽 ??TG ??奶蛋 ??白鹽 ??可溶 ??解的 ??TG/ ??總奶 ??蛋白 ??鹽 ?????????????????????????????????????????檸檬酸鹽凝膠 ??pH ??5.6 ??5.6 ??5.6 ??5.8 ??5.7 ??5.6 ??5.6 ??5.7 ??蛋白% ??15.9 ??15.9 ??18.4 ??17.2 ??15.7 ??17.9 ??19.8 ??18.2 ??G’(Pa) ??3.5 ??3.0 ??34 ??38 ??1849 ??1723 ??5510 ??519 ????????????????????????????????????????????磷酸鹽凝膠 ??pH ??5.7 ??5.7 ??5.8 ??5.8 ??5.7 ??5.7 ??5.9 ??5.8 ??蛋白% ??19.2 ??19.0 ??19.8 ??19.1 ??19.2 ??19.6 ??19.2 ??19.9 ??G’(Pa) ??182 ??8.7 ??244 ??45 ??3610 ??3320 ??3725 ??460

表5中的結果說明新的TG處理的配料是可溶解的,并可轉變為 在食品系統中很有應用前景的凝膠。與常規處理的對照(即非TG處理 的樣品)相比,該結果也說明了TG處理的組分在所述pH范圍內對小 張力凝膠強度具有顯著和潛在的有益作用,這對許多食品來說相當重 要,其中乳酪,加工的乳酪和加工的軟乳酪是重要的例子。

實施例4模型加工軟乳酪的制備和性質

采用模型軟乳酪配方,當有脂肪或油存在時,使用上述系列(a-g) 組分來確定是否可得到令人滿意的乳化液并形成凝膠,并且所得為何 種質地(以G’測定)。

基本配方

用于制備涂抹料的配方如表6所示。

表6制備涂抹料樣品的組分用量 ??配料 ?質量(g) ??百分比(%) ??水 ?14.88 ??49.6 ??大豆油 ?9.41 ??31.4 ??組分,例如粗制凝乳酶酪蛋白 ?3.01 ??10.0 ??乳酸·H2O ?0.84 ??2.8 ??乳清蛋白濃縮物 ?0.72 ??2.4 ??檸檬酸三鈉·2H2O ?0.67 ??2.2 ??鹽 ?0.30 ??1.0 ??檸檬酸 ?0.17 ??0.6 ??總計 ?30.00 ??100

目的組合物

所述涂抹物具有如表7所示的名義組合物。 ??成分 ??百分比(%) ??水 ??51 ??脂肪 ??32 ??蛋白質 ??10 ??乳糖 ??3 ??鹽 ??1 ??其它 ??3 ??(pH) ??5.70

將TCA、CA和鹽溶解于塑料燒杯中的水中。加入所選擇的蛋白 鹽組分,例如粗制凝乳酶酪蛋白,并且混合。一旦分散完成,將所述 容器在室溫凈置2小時,偶爾對所述水合混合物進行攪拌。向所述水 合的材料中加入大豆油、乳清蛋白濃縮物(ALACEN?392TM,Fonterra Co-operative?Group?Limited,奧克蘭,新西蘭)和乳糖粉末,用手劇烈 震蕩所述混合物30秒。然后將所述混合物小心地轉入RVA小罐,使 用下述攪動組合進行烹調:

200rpm?30秒;

300rpm?2分30秒;

600rpm?3分鐘;

1000rpm?1分鐘;

2000rpm?7分鐘。

在最初5分鐘將所述溫度保持在25℃。在接下來的3分鐘將所述 溫度升高至85℃,并維持至烹調完畢(總時間為13.5分鐘)。

將所述熱的涂抹物樣品轉移至塑料小罐中,加蓋,然后在流水中 冷卻15分鐘。然后將所述容器轉移至冰箱(5℃)。使用TAAR2000(TA Instruments-Waters?LLC,新塞,美國)質地分析儀在第7天測定所述質 地(G’)三次。所述小張力擺動彈性系數(G’)的測定條件為20℃,0.1Hz 和0.005張力。

涂抹物的質地

所述涂抹物質地的測定值G’如表8所示。

表8涂抹物樣品特性的總結 ??粗制凝 ??乳酶酪 ??蛋白 ??粗制凝 ??乳酶酸 ??化酪蛋 ??白 ??總奶蛋 ??白鹽 ??粗制凝 ??乳酶化 ??總奶蛋 ??白鹽 ??TG/凝 ??乳化總 ??奶蛋白 ??鹽 ??TG/ ??總奶 ??蛋白 ??鹽 ??可溶解 ??的TG/ ??總奶蛋 ??白鹽 ??pH ????????????????????????????均為5.68±0.05 ??濕度% ????????????????????????????均為50.8±0.5 ??蛋白% ??NA ??9.9 ??10.2 ??NA ??10.2 ??10.1 ??9.7 ??G’(Pa) ??411 ??80 ??709 ??213 ??3340 ??3230 ??1450

(表8中的G’值是由每種組分制備的至少兩個批次以及由每批次 質地測定的三次重復的平均值。)

表8中的結果說明所述TG組分能形成令人滿意的模型涂抹物, 所述TG處理能極大地提高所述涂抹物的質地。

實施例5加工乳酪切片的制備

以半商業化水平制備了溶解的TG處理的總奶蛋白鹽的測試樣品。

取脫脂奶并用稀氫氧化鈉將其調節至pH9.6。將所述奶加熱至 78℃并維持約200秒。

然后將所述奶冷卻至低于20℃,并且用稀硫酸酸化回pH7.0。再 將所述奶加熱至50℃,以1∶2000(酶∶蛋白)加入TG酶(Ajinomoto濃 縮物)。隨后將所述奶在50℃維持約2.5小時,再冷卻至約20℃,并 且用稀硫酸酸化至pH4.6。

然后將所述乳加熱至約55℃,從所述乳清乳漿中分離所沉淀的蛋 白。將所述沉淀的蛋白(凝塊)洗滌至不含有乳糖和礦物質,然后用水 稀釋至約15-20%總固體。然后用稀氫氧化鈉調節至pH6.8使所述蛋白 懸液溶解。然后將所述溶解的奶蛋白噴霧干燥成蛋白含量約為90%、 水分含量約為4%的可溶粉末配料。

然后使用該樣品制備下述的加工乳酪。

加工乳酪制備

使用表9所示的配方制備了一批加工乳酪切片。

表9加工乳酪的配方 ?組分 ??量(kg) ?基于本發明實施例5的蛋白鹽組分 ??2.01 ?切達乳酪(cheddar)(成熟的) ??2.40 ?黃油(加鹽的) ??2.448 ?乳清蛋白濃縮物(80%蛋白) ??0.090 ?甜味乳清粉 ??1.568 ?檸檬酸三鈉·2H2O ??0.446 ?乳酸(88%) ??0.090 ?鹽 ??0.22 ?加入的水 ??4.405,0.60,0.30 ?冷凝液(許可的) ??1.67 ?著色劑 ??0.012 ?山梨酸 ??0.032

(1)向40lb雙螺旋Blentech乳酪加工烹調器中加入黃油。將所述 脂肪處理至半流體狀。

(2)加入根據本發明制備的蛋白鹽組分,然后加入鹽,混合直至 得到光滑的糊狀物,通常需要1-2分鐘。

(3)加入作為基礎的切達乳酪,乳化鹽,乳清粉,乳清濃縮物粉 和著色劑,將所述材料混合至均一,從加工第1步算起通常需要5分 鐘。

(4)然后加入水和酸,繼續混合所述材料直至均一。

(5)將所述材料直接蒸汽加熱和/或間接加熱,并用3-7分鐘時間 攪動至約85℃。

(6)將所述融化的材料倒入涼的工作臺,一旦成型后,將其切成 方形的切片。

使用基于本發明的組分制作的切片具有高質量加工乳酪的特性。

實施例6在IWS加工乳酪中轉谷氨酰胺酶處理蛋白鹽的應用,其對 質地的影響及與對照的比較

背景

本實驗的目的是為了確定含有轉谷氨酰胺酶處理蛋白組分的加工 軟乳酪系統中觀察到的超硬度可以應用于加工乳酪切片系統(例如,單 獨包裝的切片[IWS])。第一種配方(對照)是基于使用選定的乳酪混合物 來提供所需質地與風味組合的傳統IWS配方。可選用所述對照中組分 的特定組合制備柔軟粘性的切片。第二種配方(配方2)具有相對與對照 的相同的目的組合物(%蛋白,%脂肪,%鹽,%濕度和pH),但是某些 未成熟乳酪,即負責產生形體(質地)的乳酪成分被適量的轉谷氨酰胺 酶處理的粗制凝乳酶化TMP所替換,所述非乳酪組分也據此重新平 衡。

配方

所述配方如圖10所示。總的目的組合物如圖11所示。

表10用于對照和配方2中的組分 ?對照 ?配方2 ??組分 ?質量(g) ??(%) ?質量(g) ??(%) ??切達乳酪900* ?5.30 ??17.7 ?2.30 ??7.7 ??切達乳酪600* ?14.20 ??47.3 ?14.20 ??47.3 ??切達乳酪*(成熟大于12 ??個月) ?1.20 ??4.0 ?1.20 ??4.0 ??黃油(加鹽的) ?- ??- ?1.38 ??4.6 ??TG?TMP粗凝乳酶化的 ??[實施例3中的蛋白鹽] ?- ??- ?1.10 ??3.7 ??水 ?7.50 ??25.0 ?8.14 ??27.1 ??檸檬酸三鈉·2H2O ?0.87 ??2.9 ?0.87 ??2.9 ??乳糖 ?0.40 ??1.3 ?0.40 ??1.3 ??Alacen?392TM ?0.30 ??1.0 ?0.14 ??0.5 ??鹽 ?0.19 ??0.6 ?0.23 ??0.8 ??檸檬酸 ?0.04 ??0.1 ?0.04 ??0.1 ??總計 ?30.00 ??100 ?30.00 ??100

*由方塔拉合作集團有限公司(Fonterra?Co-operative?Group Limited),奧克蘭,新西蘭提供。

目的組合物

所述目的組合物是基于所述烹調程序開始時的制備配方。所述終 IWS組合物可包含輕微較低的水分以及相對應地其他成分的升高。

表11?IWS切片的組合物 ??成分 ??計算(%) ??對產物分析進行的測 ??定(%) ??水 ??47.5 ??脂肪 ??25.7 ??蛋白質 ??18.4(基于純蛋白) ??19.2±0.1(作為粗蛋白) ??鹽 ??1.8 ??乳糖 ??1.4 ??pH ??5.60±0.05

程序

按如下描述制備IWS樣品。

對照

將所述乳酪切碎并與所述剩余組分一起放置于塑料燒杯中(全部 在室溫)。用手劇烈混合所述混合物30秒。然后將所述混合物小心地 轉入RVA小罐,在RVA(Rapid?Visco?Analyser[RVA-4],Newport Scientific,Warrieword,澳大利亞)中使用下述混合組合進行烹調:

1.0rpm?30秒;

2.20rpm?30秒;

3.100rpm?1分鐘;

4.200rpm?1分鐘;

5.600rpm?7分鐘。

用4分鐘將所述溫度從25℃升高至85℃的烹調溫度,穩定維持 至烹調完畢(總時間為10分鐘)。

在所述烹調階段的末期,由所述RVA的扭矩讀數給出了所述熔化 物的指示性粘度。其范圍是1400-1500(任意單位)。所述熔化的材料是 光滑和均質的。

將所述熱產物倒在聚丙烯膜上,在其上再放第二層膜。然后將所 述產物輾平形成厚度2mm的IWS切片。

重復所述程序。

然后將所述IWS切片放置于塑料袋中,然后轉移至冰箱中(5℃) 預冷的鋁盤中。允許所述質地穩定5天之后,測定所述切片的硬度(質 地G’)。

配方2

將檸檬酸三鈉和鹽溶解于塑料容器中的水中。然后加入TG?TMP 并混合。一旦分散完成,將所述容器在室溫凈置2小時,偶爾對所述 水合混合物進行攪拌。向塑料燒杯中加入碎乳酪、黃油、Alacen?392TM、 乳糖和檸檬酸,并加入水合的TG?TMP混合物。用手劇烈混合所述混 合物30秒,隨后將所述混合物小心地轉入RVA小罐,然后使用用于 對照的RVA剪切和溫度組合進行烹調。

在所述烹調階段的末期,由所述RVA的扭矩讀數給出了所述熔化 物的指示性粘度。其范圍是2800-3100(任意單位)。所述熔化的材料是 光滑和均質的,且比所述對照更加顯著的粘稠。

如對照所述,將所述熱產物形成切片,在第5天測定其硬度。重 復所述程序。

質地結果

對照????????第一輪????????G’17,900Pa(3次測定的平均值)

????????????第二輪????????G’19,600Pa(4次測定的平均值)

配方2???????第一輪????????G’31,700Pa(5次測定的平均值)

????????????第二輪????????G’29,500Pa(4次測定的平均值)

正如對所選定配方所期望的,所述對照的質地是較軟的IWS切片 的特征。相比較而言,含有本發明(約所述配方4%的水平)所述TG處 理的蛋白鹽的樣品可得到令人驚訝的G’升高50-80%的非常可接受的 切片。

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本文標題:較高的乳清蛋白含量的奶蛋白組分的制備.pdf
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